2011年临床执业助理医师《生物化学》模拟试题及答案解析

1、蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是

A.半胱氨酸

B.羟脯氨酸

C.甲硫（蛋）氨酸

D.丝氨酸

E.酪氨酸

答案及解析：脯氨酸属亚氨基酸，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽键，脯氨酸在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸。

2、哪列哪项为DNA聚合酶的特点

A.需模板DNA

B.需引物RNA

C.延伸方向为5→3

D.以NTP为原料

E.具有3→5外切酶活性

答案及解析：本题选D。

DNA聚合酶以四种三磷酸脱氧核苷为原料，这种酶的共同性质是：

①需要DNA模板，因此这类酶又称为依赖DNA的DNA聚合酶（DNa dependent DNA polymerase， DDDP）。

②需要RNA或DNA做为引物（primer），即DNA聚合酶不能从头催化DNA的起始。

③催化dNTP加到引物的3′末端，因而DNA合成的方向是5′→3′。

三种DNA聚合酶都属于多功能酶，它们在DNA复制和修复过程的不同阶段发挥作用。

3、有关变构调节（或变构酶）的叙述哪一项是不正确的：

A.催化部位与别构部位位于同一亚基

B.都含有一个以上的亚基

C.动力学曲线呈S型曲线

D.变构调节可有效地和及时地适应环境的变化

E.该调节可调节整个代谢通路

答案及解析：本题选A。

变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节

变构酶allosteric enzymes

1.概念

有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节（allosteric regulation），受变构调节的酶称变构酶（allosteric enzyme），这些特异性分子称为效应剂（effector）。变构酶分子组成，一般是多亚基的，分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位（catalytic site），凡与效应剂相结合的部位称为调节部位（regulatory site），这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基。

2.机理

（1）一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应（positivecooperative effect）。使其底物浓度曲线呈S形。即底物浓度低时，酶活性的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax.多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现负协同效应（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脱氢酶对NAD+的结合为负协同效应。

（2）变构酶除活性中心外，存在着能与效应剂作用的亚基或部位，称调节亚基（或部位），效应剂与调节亚基以非共价键特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变催化亚基的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂（allosteric activitor），它能使上述S型曲线左移，饱和量的变构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线。凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂（allosteric inhibitor），能使S形曲线右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的变构抑制剂，而ADP、AMP为其变构激活剂。

（3）由于变构酶动力学不符合米－曼氏酶的动力学，所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示。

3.生理意义

（1）在变构酶的S形曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。

（2）变构抑制剂常是代谢通路的终产物，变构酶常处于代谢通路的开端，通过反馈抑制，可以及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗。例如葡萄糖的氧化分解可提供能量使AMP、ADP转变成ATP，当ATP过多时，通过变构调节酶的活性，可限制葡萄糖的分解，而ADP、AMP增多时，则可促进糖的分解。随时调节ATP/ADP的水平，可以维持细胞内能量的正常供应。

3、在亮氨酸拉链中，每隔多少个氨基酸出现一个亮氨酸：

A.7个

B.3.6个

C.9个

D.12个

E.7.2个

答案及解析：本题选A。

亮氨酸拉链（leucine zipper）是由伸展的氨基酸组成，每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸，亮氨酸是疏水性氨基酸，排列在。螺旋的一侧，所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧。当2个蛋白质分子平行排列时，亮氨酸之间相互作用形成二聚体，形成“拉链”。在“拉链”式的蛋白质分子中，亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合。

亮氨酸拉链（leucine zipper）：出现地DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元（motif）。当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面（常常含有亮氨酸残基）相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链。

4、胆固醇合成的关键酶是 （D）

A.柠檬酸裂解酶

B.HMGCoA合酶

C.HMGCoA裂解酶

D.HMGCoA还原酶

E.鲨烯合酶

答案及解析：从乙酰CoA到HMGCoA，酮体的生成和胆固醇的合成两者的反应途径都是相同的，之后在HMGCoA还原酶的作用下生产胆固醇，这步反应是合成胆固醇的限速反应，所以选D.

5、含有两个羧基的氨基酸是

A.酪氨酸

B.赖氨酸

C.苏氨酸

D.谷氨酸

E.丝氨酸

答案与解析：答案选D

谷氨酸含有两个羧基。含有两个羧基的氨基酸还有天冬氨酸，其他氨基酸只含一个羧基。

6、以下有关Cushing综合征（皮质醇增多症）的叙述，哪一项是错误的？

A.外观表现为向心性肥胖，多毛和皮肤紫纹

B.病程长者可有肌肉萎缩和骨质疏松的表现

C.外周血中淋巴细胞和嗜酸性粒细胞增多

D.口服糖耐量异常，严重时可出现糖尿病

E.血压升高

答案与解析：答案选择C

面部和躯干部脂肪堆积即向心性肥胖是Cushing综合征（皮质醇增多症）的特征之一，蛋白质代谢异常可出现皮肤紫纹。由于雄激素产生过多可出现痤疮、多毛等。病程长者可有肌肉萎缩和骨质疏松的表现。大量皮质醇抑制糖利用和促进肝糖异生，引起口服糖耐量异常，严重时可出现类固醇性糖尿病。大量皮质醇使白细胞总数和中性粒细胞增多，但促使淋巴组织萎缩、淋巴细胞和嗜酸性粒细胞再分布，这两种细胞的绝对值和在白细胞中的比率均减少。

7、对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是

A.范德华力

B.疏水键

C.氢键

D.盐键

E.酯键

答案和解析：选E ，蛋白质构象的稳定主要靠次级键，但不包括酯键，因而酯键对蛋白质构象的稳定通常不起作用。

8、具有蛋白质四级结构的蛋白质分子，在一级结构分析时发现：

A.具有一个以上N端和C端

B.只有一个N端和C端

C.具有一个N端和几个C端

D.具有一个C端和几个N端

E.一定有二硫键存在

答案及解析：本题选A。蛋白质二级结构以氢键维系局部主链构象稳定。三、四级结构主要依赖氨基酸残基侧链之间的相互作用，从而保持蛋白质的天然构象。（注：因此具有一个以上N端和C端）

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

 

蛋白质二级结构（protein secondary structure）：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构（protein tertiary structure）：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构（protein quaternary structure）：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

超二级结构（super-secondary structure）：也称为基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

 

9、真核生物中tRNA和5S rRNA的转录由下列哪一种酶催化：

A.RNA聚合酶I

B.逆转录酶

C.RNA聚合酶Ⅱ

D.RNA聚合酶全酶

E.RNA聚合酶Ⅲ

答案及解析：本题选E。

原核生物只有一种RNA聚合酶，真核生物具有3种不同的RNA聚合酶。以下为真核生物的三种RNA聚合酶：

1、RNA聚合酶I：位于细胞核的核仁，催化合成rRNA的前体，rRNA的前体再加工成28S、5.8S、18SrRNA。启动转录不需水解ATP。

2、RNA聚合酶Ⅱ：催化转录所有编码蛋白质的基因，合成mRNA前体，再加工为mRNA；RNA聚合酶Ⅱ也合成一些参于RNA剪接的核小RNA。启动转录需水解ATP。

3、RNA聚合酶Ⅲ：位于核仁外，催化转录编码tRNA、5SrRNA和小RNA分子的基因。启动转录不需水解ATP。

10、变性蛋白质的主要特点是：

A.不易被蛋白酶水解

B.分子量降低

C.溶解性增加

D.生物学活性丧失

E.共价键被破坏

答案及解析：本题选D

蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质空间结构（二硫键和非共价键）破坏（E项），但不涉及肽键断裂，从而引起蛋白质某些理化性质改变、生物活性丧失（D项）。变性的蛋白质水溶性降低（C项），洁净能力消失，溶液粘度增加，易被蛋白酶水解（A项）。